미생물학 레포트 - 효소의 구조와 기능에 대해 설명하시오.

I. 서론

미생물학 실습에서 효소 반응을 다룰 때 처음에는 효소를 반응 속도를 올리는 물질 정도로 외웠다. 그런데 같은 효소 용액도 온도와 산도 조건을 바꾸자 결과가 크게 달라졌다. 효소의 양이 그대로인데 반응이 달라진다는 사실은 효소가 고정된 도구가 아니라 구조가 유지되는 조건 안에서 움직이는 분자라는 점을 보여 줬다. 미생물은 작은 세포 안에서 수많은 화학 반응을 동시에 진행해야 한다. 효소의 구조는 어떤 기질을 잡을지 정하고, 구조의 미세한 움직임은 반응 속도와 조절에 관여한다. 효소를 이해하려면 모양과 기능을 따로 외우기보다 왜 특정한 3차원 구조가 특정 반응을 빠르게 만드는지 연결해서 봐야 한다.

II. 본론

1) 접힌 단백질이 만드는 반응 자리

대부분의 효소는 단백질이며 아미노산이 연결된 사슬에서 출발한다. 아미노산의 배열은 1차 구조를 이루고 사슬 일부가 알파 나선이나 베타 병풍처럼 접히며 2차 구조가 생긴다. 사슬 전체가 더 접혀 공간적인 3차 구조를 만들면 멀리 떨어져 있던 아미노산 잔기들이 가까워질 수 있다. 바로 이 점이 효소 기능에서 중요하다. 서열에서는 수십 개 자리 떨어져 있는 잔기들이 접힌 구조 안에서 하나의 활성부위를 만들 수 있기 때문이다. 단백질의 접힘이 달라지면 활성부위의 모양과 전하 분포도 변하고 촉매 기능이 약해질 수 있다.

일부 효소는 여러 단백질 사슬이 모여 기능하는 4차 구조를 가진다. 각 소단위가 같은 역할을 할 수도 있고 서로 다른 역할을 맡을 수도 있다. 소단위 사이의 접촉은 구조 안정성뿐 아니라 조절에도 관여한다. 한 소단위에 기질이나 조절 분자가 결합했을 때 다른 소단위의 형태가 바뀌어 활성이 달라지는 효소도 있다. 효소를 한 덩어리의 굳은 구조로 생각하면 이런 현상을 설명하기 어렵다. 실제 단백질은 열운동을 하며 여러 미세한 형태 사이를 오간다.

활성부위는 기질이 결합하고 화학 반응이 일어나는 공간이다. 활성부위는 효소 전체 크기에 비하면 작은 부분이지만 기질을 고르는 선택성과 촉매 작용이 집중돼 있다. 특정 아미노산 잔기는 수소 결합이나 이온성 상호작용, 소수성 상호작용을 만들어 기질을 잡는다. 다른 잔기는 양성자를 주고받거나 전하를 안정화하면서 실제 화학 반응에 참여한다. 활성부위 주변의 물 분자나 금속 이온도 반응에 관여할 수 있다. 기질은 빈 구멍에 끼워지는 물체처럼만 결합하지 않고 효소와 서로 영향을 주며 적절한 배열을 만든다.

효소의 기질 특이성은 활성부위의 모양만으로 결정되지 않는다. 크기와 입체 형태, 전하, 결합할 수 있는 작용기의 위치가 함께 맞아야 한다. 비슷한 분자 가운데 특정 입체이성질체에 더 잘 작용하는 효소도 있다. 생명체 안에서는 비슷한 대사물질이 동시에 존재하기 때문에 이런 선택성이 중요하다. 엉뚱한 물질과 자주 반응한다면 대사 경로가 뒤섞일 수 있다. 다만 효소의 특이성은 절대적인 경우만 있는 것은 아니다. 하나의 효소가 구조가 비슷한 여러 기질에 어느 정도 활성을 나타내기도 하며 미생물의 대사 다양성은 이런 성질을 활용한다.