분자생물학 레포트 - 효소의 구조와 기능을 설명하고, 효소가 생체 내 대사과정에서 수행하는 역할을 논하시오.

I. 서론

생화학 실험에서 과산화수소에 감자 조각을 넣었을 때 거품이 갑자기 올라오는 장면은 효소를 가장 쉽게 체감하게 한다. 실온에서 가만히 두면 느리게 진행될 반응이 감자 조직의 카탈레이스 때문에 눈앞에서 빠르게 일어난다. 거품의 정체는 산소이고, 효소는 반응이 끝난 뒤 사라지는 연료가 아니다. 이 짧은 실험은 생명체가 왜 효소 없이 유지되기 어려운지 보여 준다. 세포 안에서는 수천 종류의 반응이 동시에 일어나는데, 몸의 온도와 수용액 조건에서 그 반응들이 필요한 속도로 진행되려면 촉매가 필요하다.

효소는 대개 단백질이며 특정 기질과 결합해 반응의 활성화에너지를 낮춘다. 반응 전후의 자유에너지 차이를 바꾸거나 불가능한 반응을 가능하게 만드는 것이 아니라, 반응물이 전이상태에 도달하기 쉬운 경로를 제공한다. 구조와 기능은 여기서 바로 연결된다. 아미노산 사슬이 3차원으로 접혀 만들어진 활성부위의 모양과 전하, 극성, 움직임이 어떤 기질을 잡고 어떤 반응을 촉진할지 결정한다. 효소는 세포의 화학반응을 빠르게 할 뿐 아니라 반응의 순서와 속도를 조절해 대사 전체의 흐름을 조직한다.

II. 본론

1) 접힌 단백질 안에 만들어지는 활성부위와 촉매 기능

단백질 효소의 구조는 아미노산 서열에서 시작한다. 아미노산들이 펩타이드 결합으로 연결된 1차 구조는 알파 나선과 베타 병풍 같은 2차 구조를 만들고, 곁사슬 사이의 소수성 상호작용과 수소결합, 이온결합, 경우에 따라 이황화결합 등이 전체 사슬을 3차 구조로 접는다. 여러 폴리펩타이드가 함께 기능하는 효소에서는 4차 구조도 중요하다. 활성부위는 서열상 멀리 떨어져 있던 아미노산들이 단백질 접힘 뒤 공간적으로 가까워지며 형성될 수 있다. 그래서 단백질의 입체구조가 무너지면 촉매 기능도 쉽게 잃는다.

활성부위는 기질이 결합하고 화학반응이 진행되는 작은 공간이다. 효소 전체 크기에 비하면 좁은 영역이지만 반응에 필요한 아미노산 곁사슬이 정확한 위치에 놓여 있다. 양전하를 띤 잔기는 음전하 부분을 안정화할 수 있고, 산성 또는 염기성 곁사슬은 양성자를 주고받으며 반응을 돕는다. 소수성 잔기는 물을 밀어내는 미세환경을 만들 수 있다. 기질이 맞는다는 말은 퍼즐 조각처럼 모양만 맞는다는 뜻이 아니라 전하와 극성, 수소결합 가능성까지 맞아야 한다는 뜻이다.

과거에는 효소와 기질의 관계를 자물쇠와 열쇠처럼 고정된 모양의 결합으로 설명했다. 지금은 유도적합 모형이 효소의 동적인 성격을 더 잘 나타낸다. 기질이 접근하면 효소의 일부 구조가 움직여 결합을 더 안정하게 만들고 촉매에 알맞은 배열을 만든다. 단백질은 굳은 조각상이 아니라 계속 흔들리고 형태가 조금씩 바뀌는 분자다. 기질 결합이 그 움직임 가운데 반응에 유리한 상태를 안정화한다.

효소가 활성화에너지를 낮추는 방법은 여러 가지다. 두 기질을 가까이 붙여 반응할 원자들이 알맞은 방향을 향하게 할 수 있고, 특정 결합을 잡아당겨 끊어지기 쉬운 상태로 만들 수도 있다. 활성부위의 산성 또는 염기성 잔기가 양성자를 주고받아 반응 중간체를 안정화하기도 한다. 금속 이온이 전하를 안정시키거나 전자 이동을 돕는 효소도 있다. 효소마다 방법은 다르지만 공통점은 전이상태에 도달하는 에너지 장벽을 낮춘다는 것이다.